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Prión

prionUn priónprion es una psialoproteína patógena que tiene alterada su estructura terciaria, teniendo un incorrecto plegamiento. A diferencia del resto de los agentes infecciosos (virus, bacterias, hongos, etc.), que contienen ácidos nucleicos (ya sea ADN, ARN, o ambos), un prion sólo está compuesto por aminoácidos. Dichas proteínas mutadas forman agregados supramoleculares y son patógenas con plegamientos anómalos ricos en láminas beta, y autoreproducibles.

Se propagan mediante la transmisión de proteínas anómalas con mal plegamiento. Cuando un prion entra en un organismo sano, actúa sobre la forma normal del mismo tipo de proteína existente en el organismo, modificándola y convirtiéndola en prion. Estos priones recién formados pueden pasar a convertir más proteínas, provocando una reacción en cadena que produce grandes cantidades de la proteína prion. Todos los priones conocidos inducen la formación de amiloides plegado, en los que actúan polimerasas formando un agregado que consiste en apretadas hojas ß. El período de incubación de las enfermedades priónicas se determina por la tasa de crecimiento exponencial asociados con la replicación de priones, que es un equilibrio entre el crecimiento lineal y la rotura de los agregados.

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Estructura del prión.

La proteína que priones están hechas de (PrP) se encuentra en todo el cuerpo, incluso en personas sanas y animales. Sin embargo, PrP en material infeccioso tiene una estructura diferente y es resistente a las proteasas, enzimas en el cuerpo que normalmente puede romper las proteínas. La forma normal de la proteína se llama PrPC, mientras que la forma infecciosa se llama PrPSc - la \’\’ C\’\’ se refiere a PrP \’celular\’ o \’común\’, mientras que el \’\’ Sc\’\’ se refiere a tembladera, una enfermedad priónica en ovejas. Mientras que PrPC es estructuralmente bien definidos, PrPSc es sin duda polydisperse y definido en un nivel relativamente pobre. PrP puede ser inducido a doblar en otras isoformas bien definido de más o menos in vitro, y su relación con los formularios que son patógenos en vivo todavía no está claro.

PrPC

PrPc es una proteína normal que se encuentran en las membranas de las células. Tiene 209 aminoácidos (en humanos), un enlace disulfuro, un peso molecular de 35-36 kDa y una estructura principalmente de alfa helicoidal. Existen varias formas topológicas; una célula forma superficial anclada a través de glucolípido y dos formas de transmembranales. Su función es un tema complejo que continúa a ser investigados. PrPc enlaza cobre iones (II) con alta afinidad. La importancia de este hallazgo no es clara, pero presumiblemente se refiere a la estructura del PrP o función. PrPc es fácilmente digerido por la proteinasa k y puede ser liberada de la superficie de las células in vitro por la enzima fosfoinositol fosfolipasa C (PI-PLC), que se escinde el anclaje de glucolípido de fosfatidilcolina (GPI). PrP ha informado que juegan un papel importante en la adhesión celular-celular y la señalización intracelular \’\’ en vivo\’\’ y por lo tanto, puede estar implicada en la comunicación de célula-célula en el cerebro.

PrPSc

La isoforma infecciosa del PrP, conocido como PrPSc, es capaz de convertir normales proteínas PrPC en la isoforma infecciosa cambiando su conformación o forma; Esto, a su vez, altera la forma de la interconexión de las proteínas.

Aunque no se conoce la estructura tridimensional exacta del PrPSc , tiene una mayor proporción de estructura β-hoja en lugar de la estructura normal α-hélice. Agregaciones de estas isoformas anormal de forma muy estructuran fibras de amiloide, que se acumulan a placas de forma. Al final de cada fibra actúa como una plantilla en el que podrán adjuntar moléculas de proteína libre, permitiendo que la fibra crecer. Sólo el PrP moléculas con una secuencia de aminoácidos idéntica a la PrP infecciosasSc se incorporan a la fibra creciente.

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Enfermedades priónicas en el ser humano.

Es interesante destacar que para las enfermedades prionicas humanas existe un sensibilidad genética para ciertos homocigotos en el Codón 129 del gen, los homocigotos Metionina y también Valina tienen más susceptibilidad a padecer la enfermedad.

Enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ). Es la forma más frecuente; habitualmente se presenta de forma esporádica, que representa un 90% de los casos registrados de la enfermedad a partir de los 50-60 años de edad. Un 1% se considera de origen infeccioso debido a prácticas médicas, se han registrado casos de infección por vía serológica (transfusión sanguínea) y, antiguamente, por el empleo terapéutico de hormonas hipofisarias derivadas de animales o de cadáveres humanos infectados, así como ciertos injertos de duramadre, trasplantes de córnea. Pero únicamente en un 10-15 por ciento de los casos el origen es genético. Se han registrado alrededor de 20-30 mutaciones diversas del gen PRNP. La muerte sobreviene alrededor de los 4-6 meses a partir del diagnostico.

Insomnio familiar fatal. Trastorno del sueño habitualmente de origen genético, producido por una mutación N178D en la secuencia del PrP. Se conocen 40 casos hereditario, y un escaso número sin causa genética.

Nueva variante de la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob. Transmitida. Se inició en Gran Bretaña en los años 90 (en el 1996 se publicaron los primeros casos) y se ha relacionado con la ingesta de productos procedentes de resesafectadas de la que, por esa razón, se denomina encefalopatía espongiforme bovina. La edad de comienzo es significativamente menor que ECJ, siendo la media de edad de 27 años, duración de la enfermedad es de aproximadamente 14 meses, produciendo la muerte del individuo.

Enfermedad de Gerstmann-Straüssler-Scheinker. De origen genético.

Kuru. Transmitida. Restringida a poblaciones de Papúa Nueva Guinea y relacionada con prácticas caníbales. Se considera una enfermedad en extinción. Presenta un periodo de incubación muy variable que oscila desde los 4 años hasta los 40 años. Está relacionado con el consumo de cerebros humanos infectados como acto ritual.

Encefalopatía espongiforme familiar asociada a una nueva mutación en el gen PrP. Individualizada en una sola familia brasileña, es hereditaria y autosómica dominante.

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Referencias y Bibliografía:

  • Prusiner SB (November 1998). «Prions». Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 95 (23):  pp. 13363–83. doi:10.1073/pnas.95.23.13363. PMID 9811807. PMC 33918.
  • Masel J, Jansen VAA, Nowak MA (March 1999). «Quantifying the kinetic parameters of prion replication». Biophysical Chemistry 77 (2-3):  pp. 139–152. doi:10.1016/S0301-4622(99)00016-2. PMID 10326247.
  • MATHEWS, Christopher K., VAN HOLDE, K. F., AHERN, Kevin G. Bioquímica 2002, Ed. Pearson.

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